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08.01.2018

Struktur von Membranproteinen mit Neutronen aufklären

Aquaporin

Ergebnisse der Neutronenstreuung an Komplexen des Membranproteins Aquaporin-0 und dem Lösungsmittel n-Dodecyl β-D-Maltoside (links). Rechts ist die Rekonstruktion des Aussehens mit der neuen Methode zu sehen. © Forschungszentrum Jülich

Membranproteine erfüllen wichtige biologische Funktionen. Zum Beispiel bilden sie Pforten für die Einfuhr von Nähr- und Botenstoffen ins Zellinnere oder für die Abgabe von Stoffwechselprodukten. Die Wirksamkeit von Medikamente beruht oft auf Membranproteinen.

Um die Funktion solcher Proteine zu verstehen, ist es wichtig, ihren Aufbau im Detail zu kennen. Die üblichen Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen funktionieren jedoch bei Membranproteinen oft nicht. Wissenschaftler des Jülich Centre for Neutron Science zeigen nun, dass sich der Aufbau von Membranproteinen mittels Neutronen mit einer Auflösung von 1-2 Nanometern untersuchen lässt.

Text: A. Wenzik / JCNS

Originalveröffentlichung:
A. Koutsioubas
Low Resolution Structure Determination of Detergent Solubilised Membrane Proteins from Small Angle Scattering Data
Biophys.J. 2017;113(11):2373-2382, DOI: 10.1016/j.bpj.2017.10.003

Über Open Access bis Ende Januar 2018 verfügbar

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