Bewegung auf engstem Raum: Erforschung von Polymeren durch Neutronenspin

Proteine sind langkettige Moleküle, die für alle biochemischen Prozesse in unserem Körper unerlässlich sind. Wie sie sich im dicht gepackten Zellinneren genau bewegen, ist noch nicht geklärt. Ein spanisches Forscherteam hat am MLZ untersucht, wie sich die Dynamik langkettiger Moleküle, die Modellpolymer-Nanopartikel nachahmen, in Abhängigkeit von ihrer Umgebung verändert.

Dsc5214 Dr. Stefano Pasini vom Forschungszentrum Jülich und seine Kollegen aus Donostia-San Sebastián konnten mithilfe des J-NSE “PHOENIX”-Instruments die Dynamik langkettiger Polymere in dichter Packung bestimmen. © Wenzel Schürmann / TUM

Dr. Stefano Pasini vom Forschungszentrum Jülich und seine Kollegen aus Donostia-San Sebastián konnten mithilfe des J-NSE “PHOENIX”-Instruments die Dynamik langkettiger Polymere in dichter Packung bestimmen. © Wenzel Schürmann / TUM

Man stelle sich vor, man steht an einem überfüllten Ort und versucht, sich in der Menge zurechtzufinden. Die Proteine in unseren Zellen sind ständig mit diesem Problem konfrontiert. Sie bewegen sich in der Zelle, dicht gedrängt mit anderen Zellbestandteilen, und müssen die richtigen Partner für biochemische Prozesse finden.

Modellsystem von Proteinen
Die so genannten einkettigen Nanopartikel (englisch: single-chain nanoparticles, kurz: SCNPs) ähneln in Größe und Struktur den intrinsisch ungeordneten Proteinen und dienten den Forschern des Materials Physics Centre (MPC) in Donostia -San Sebastián, Spanien, als Modellsystem für diese Studie.

Neutronenspin als Indikator
Um die Auswirkungen der makromolekularen Enge, z.B. im Zellinneren, zu modellieren, beobachteten die Forscher die Dynamik der SCNPs in einer dichten Lösung von Molekülen unterschiedlicher Größe. Dazu nutzten sie die Neutronen-Spin-Echo-Spektroskopie (NSE) am neu aufgerüsteten J-NSE „PHOENIX“-Instrument am MLZ. NSE ermöglicht es, die Impulsänderung, die Neutronen während eines Streuprozesses an der Probe erfahren, anhand des Neutronenspins, einer fundamentalen Eigenschaft von Elementarteilchen, zu bestimmen.

Neue supraleitende Magnetspulen
Die für diese Arbeit durchgeführten Messungen gehörten zu den ersten, die am J-NSE-Instrument mit den neuen supraleitenden Magnetspulen durchgeführt wurden und zeigten eine deutliche Verbesserung der Auflösung.

Freie Bewegung in dichtgepackter Umgebung
„Dank der von NSE gelieferten Informationen haben die Forscher herausgefunden, dass sich die Driftgeschwindigkeit der SCNPs in dicht gepackten Umgebungen zwar verlangsamt, ihre interne Flexibilität aber erstaunlich unbeeinflusst bleibt“, sagt Dr. Stefano Pasini vom Jülich Centre for Neutron Science (JCNS) am Heinz Maier-Leibnitz Zentrum (MLZ), der die Messungen am J-NSE durchgeführt hat. „Das bedeutet, dass sich diese Partikel auch in engen Umgebungen noch drehen und wenden können, selbst wenn sie dicht gepackt sind.“

Eine wichtige Erkenntnis war, dass die Größe der umgebenden Moleküle keinen wesentlichen Einfluss auf die internen Bewegungen der SCNPs hat. Das Verständnis dieser Dynamik hilft dabei, zelluläre Prozesse wie die Faltung von Proteinen und das Erkennen von Molekülen zu verstehen, die für einen reibungslosen Ablauf in der Zelle wesentlich sind.